Les scientifiques découvrent un motif qui guide l’assemblage de l’algue pyrénoïde

La prochaine fois que vous visiterez un lac ou un bord de mer, respirez profondément. En expirant, prenez un moment pour être reconnaissant pour les petites choses: en particulier, pour les algues microscopiques unicellulaires présentes dans le sol et les eaux tout autour de vous qui extraient le dioxyde de carbone que vous venez d’expirer et l’incorporent dans des sucres qui finiront par être utilisé par tous les autres organismes de la biosphère. Environ 30% de cette activité, au niveau mondial, est réalisée par une structure spécialisée dans les algues appelée pyrénoïde.

Pour visualiser un pyrénoïde, pensez à une grenade. Le pyrénoïde contient des noyaux de Rubisco, l’enzyme qui effectue le travail moléculaire d’incorporation du dioxyde de carbone dans les sucres. Ces grains sont noyés dans une chair de soutien, ou matrice, d’autres protéines, qui est elle-même entourée d’une enveloppe extérieure en amidon. Le fruit est un peu vermoulu; il est criblé de canaux en forme de doigt – en fait, des tubules enfermés par une membrane – qui fournissent du dioxyde de carbone concentré aux noyaux de Rubisco. Les tubules sont importants pour la fonction pyrénoïde, car les algues d’origine hydrique telles que Chlamydomonas reinhardtii auraient autrement du mal à obtenir suffisamment de dioxyde de carbone pour maintenir Rubisco à son maximum.

Le pyrénoïde présente plusieurs énigmes pour les scientifiques. Par exemple, comment les protéines qui composent le pyrénoïde y sont acheminées et comment elles s’organisent en un arrangement aussi complexe, a été un mystère persistant. De nouveaux travaux du laboratoire de Martin Jonikas, professeur adjoint au département de biologie moléculaire de Princeton et de collaborateurs, ont maintenant résolu cette énigme.

«La principale découverte initiale a été faite par hasard», déclare Jonikas.

Le biologiste moléculaire de recherche Moritz Meyer et ses collègues tentaient d’identifier les protéines présentes dans le pyrénoïde en plus de Rubisco. Pour ce faire, ils ont utilisé un anticorps: une protéine qui, comme une clé, se fixe à d’autres protéines qui possèdent un verrou spécifique et correspondant. Meyer et ses collègues prévoyaient de casser des algues ouvertes, puis d’ajouter un anticorps qui se lie à une protéine de matrice particulière à la soupe moléculaire résultante. En tirant sur l’anticorps, les scientifiques pourraient faire sortir cette protéine. Toutes les autres protéines qui se lient à la protéine cible de l’anticorps viendraient pour le trajet, et les scientifiques pourraient alors déterminer si l’une d’entre elles était auparavant des composants pyrénoïdes inconnus. Mais l’expérience ne s’est pas déroulée comme prévu.

«Nous avons remarqué que l’anticorps se liait directement à plusieurs protéines localisées aux pyrénoïdes», explique Jonikas. En d’autres termes, ils venaient de découvrir que toutes ces protéines possèdent un verrou correspondant à la clé de leur anticorps. Un examen plus approfondi des protéines a révélé l’existence d’une séquence d’acides aminés, ou motif, qui est présente dans la cible d’origine de l’anticorps et apparaît également dans toutes les autres protéines.

«Nous avons émis l’hypothèse que ce motif pourrait servir de signal qui cible les protéines vers le pyrénoïde, et les expériences que nous avons menées soutiennent cette hypothèse», explique Jonikas. «La suppression du motif de l’une des protéines contenant le motif a fait en sorte qu’il ne se localise plus sur le pyrénoïde, tandis que l’ajout de celui-ci aux protéines non pyrénoïdes les a amenées à se localiser sur le pyrénoïde.

Meyer et ses collègues ont constaté que le motif se lie à Rubisco. Cela explique comment le pyrénoïde se forme: ses protéines composants restent libres dans la cellule jusqu’à ce qu’elles se heurtent à Rubisco et soient piégées.

«Plusieurs des protéines ne se localisent pas simplement dans la matrice pyrénoïde, mais semblent plutôt se localiser aux interfaces entre la matrice et les deux autres sous-compartiments pyrénoïdes, les tubules pyrénoïdes et la gaine d’amidon», note Jonikas. Cela peut permettre aux protéines de s’auto-organiser dans la structure pyrénoïde complexe.

«L’étude représente un exemple exquis de science d’investigation», déclare le Dr Howard Griffiths, professeur de sciences végétales à l’Université de Cambridge au Royaume-Uni. Le Dr Griffiths a collaboré avec le groupe de Jonikas sur d’autres études, mais il n’a pas participé à ces travaux.

« Ils ont utilisé des manipulations expérimentales intelligentes pour prouver qu’un motif commun pouvait permettre au linker spécifique de former la matrice de Rubisco et d’ancrer d’autres éléments clés à la fois en interne aux tubules thylacoïdiens et à la gaine d’amidon vers la périphérie », explique Griffiths. «Dans l’ensemble, le rapport de Meyer et de ses collègues a apporté une contribution significative à notre compréhension de la forme et de la fonction des pyrénoïdes, avec un intérêt à la fois pour comprendre la productivité primaire aquatique et pour étayer les approches cherchant à incorporer un tel mécanisme pour« turbocharger »la photosynthèse dans les cultures terrestres. les plantes. »

Cette recherche a été soutenue par des subventions à MCJ par NSF (IOS-1359682 et MCB-1935444), NIH (DP2-GM-119137), et la Fondation Simons et Howard Hughes Medical Institute (55108535); et au LCMM par le UK Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BB / R001014 / 1).